Vor wenigen Tagen haben wir ein bahnbrechendes Spooky2-Update veröffentlicht:
Die Programmdatenbank wurde auf eine Kapazität von über 2,1 Milliarden Einträgen erweitert.
Mit diesem großen Kapazitätsausbau geht noch eine weitere wichtige Neuerung einher: die neue JW_RRM Programmbibliothek. Sie umfasst insgesamt 1.129 Programme, die für unterschiedliche Arten von Pathogenen entwickelt wurden, darunter Viren, Bakterien und Schimmelpilze. Grundlage für diese Programme ist ein Berechnungsansatz auf Basis des Resonant Recognition Model (RRM).
Viele Anwender fragen sich nun ganz verständlich:
Was genau ist RRM eigentlich – und was hat das mit Spooky2 zu tun?
Genau darum geht es in diesem Artikel. Wir erklären zunächst in einfachen Worten, worum es bei RRM geht, und schauen uns danach etwas genauer an, wie dieses Modell funktioniert.
Inhaltsverzeichnis
RRM einfach erklärt
Das Resonant Recognition Model, kurz RRM, ist ein Modell, mit dem man besser verstehen kann, wie Proteine und andere Moleküle in lebenden Organismen miteinander interagieren.
Vereinfacht gesagt lässt sich ein Protein als eine lange Kette aus einzelnen Bausteinen vorstellen. In dieser Kette steckt ein bestimmtes Muster. Laut RRM verhält sich dieses Muster wie eine Art spezifische Frequenz. So wie ein Radio auf denselben Sender abgestimmt sein muss, um dieselbe Musik zu empfangen, können auch Proteine mit passenden Frequenzen einander „erkennen“ und zusammenwirken – sogar über eine gewisse Distanz hinweg.
Im Rahmen dieses Modells wird die Proteinkette in eine Folge spezieller Zahlen umgewandelt. Diese Zahlen basieren darauf, wie sich Elektronen in den jeweiligen Bausteinen verhalten. Auf diese Weise entsteht ein Signal, das sich ähnlich wie eine Welle analysieren lässt. Daraus kann eine dominante Hauptfrequenz ermittelt werden – vergleichbar mit dem stärksten Ton in einem Akkord.
Wenn verschiedene Proteine dieselbe dominante Frequenz teilen, steigt die Wahrscheinlichkeit, dass sie miteinander in Wechselwirkung treten – zum Beispiel bei der Abwehr von Infektionen oder bei der Signalübertragung im Körper.
Bei kleineren Molekülen, etwa bei Wirkstoffen in Medikamenten, wird der Ansatz entsprechend angepasst. Hier ergibt sich die relevante Frequenz aus der gesamten molekularen Zusammensetzung. Das kann helfen vorherzusagen, ob eine Substanz die Frequenz eines Proteins beeinflussen oder stören kann – beispielsweise um unerwünschte Prozesse, wie sie bei Viren vorkommen, zu blockieren.
Kurz gesagt:
RRM ist ein Werkzeug, mit dem sich energetische Muster erkennen, gezielt nachbilden oder auch stören lassen.
Die ausführlichere Erklärung
RRM ist ein biophysikalischer und computergestützter Ansatz, der beschreibt, wie Biomoleküle – zum Beispiel Proteine und DNA – miteinander interagieren und ihre biologischen Funktionen über elektromagnetische Resonanzen bei bestimmten Frequenzen ausüben.
Entwickelt wurde dieses Modell von Irena Cosic und ihren Kollegen. John lernte sie vor rund zehn Jahren auf einer Quantenkonferenz in Peking kennen. Das Modell zeigt, dass biomolekulare Wechselwirkungen nicht nur auf Form, Struktur oder chemischen Bindungen beruhen, sondern auch auf resonanter Energieübertragung durch elektromagnetische Felder im Infrarot-, sichtbaren und ultravioletten Bereich.
Im RRM werden biomolekulare Sequenzen als eine Art Signal betrachtet, das sich mit Methoden der digitalen Signalverarbeitung analysieren lässt. Auf diese Weise können charakteristische Frequenzen sichtbar gemacht werden, die mit bestimmten biologischen Funktionen oder Wechselwirkungen zusammenhängen.
Wenn sich eine elektrische Ladung – zum Beispiel delokalisierte Elektronen – entlang des Rückgrats eines Makromoleküls bewegt, kann sie elektromagnetische Strahlung erzeugen oder absorbieren. Genau diese Frequenzen ermöglichen nach dem RRM eine selektive Erkennung zwischen Molekülen, sogar über eine gewisse Distanz hinweg. Das erscheint durchaus plausibel, denn Wechselwirkungen von Ladungen lassen sich auch in der makroskopischen Welt beobachten.
Im Kern beruht RRM auf quantenphysikalischen Prinzipien. Die Energieverteilung delokalisierter Elektronen entlang einer Protein- oder DNA-Sequenz zeigt bestimmte Periodizitäten, die für biologische Aktivität entscheidend sein sollen. Diese Periodizitäten entsprechen resonanten elektromagnetischen Frequenzen. Bildlich gesprochen können Moleküle sich also wie Radios auf denselben Kanal „einstimmen“.
Auch Peptide werden auf Basis dieser Muster freier Elektronenenergien entwickelt.
Experimentelle Beobachtungen deuten zudem darauf hin, dass äußere elektromagnetische Felder bei den vorhergesagten RRM-Frequenzen bestimmte biologische Funktionen aktivieren oder hemmen können – etwa Enzymaktivität oder die Regulation des Zellwachstums. Hinzu kommen Korrelationen mit Phänomenen wie Biophotonen-Emissionen aus Zellen.
Wie RRM bei Peptiden funktioniert
1. Die Sequenz als Ausgangspunkt
Am Anfang steht die lineare Sequenz eines Biomoleküls – zum Beispiel die Aminosäurekette eines Proteins oder die Nukleotidsequenz einer DNA.
2. Numerische Werte zuweisen
Jedem Baustein – also jeder Aminosäure oder jedem Nukleotid – wird ein bestimmter Zahlenwert zugeordnet: das sogenannte Electron-Ion Interaction Potential (EIIP). Dabei handelt es sich um ein Pseudopotenzial, das die durchschnittliche Energie freier Elektronen im Molekül beschreibt.
Bei Aminosäuren reichen diese EIIP-Werte zum Beispiel von 0 – etwa bei Isoleucin und Leucin – bis ungefähr 0,1263, etwa bei Asparaginsäure.
Dadurch wird die biologische Sequenz in ein numerisches Signal umgewandelt, ähnlich wie eine Zahlenreihe.
3. Signalverarbeitung
Anschließend wird dieses numerische Signal mit Methoden der digitalen Signalverarbeitung analysiert. Üblicherweise wird das Signal zunächst detrendet und dann über eine Fourier-Transformation – meist in Form einer Diskreten Fourier-Transformation (DFT) oder einer Real Fast Fourier Transform (RFFT) – in den Frequenzbereich überführt.
Genau dieses Muster ist das, was John häufig als „Energie-Muster“ beschreibt. Aus den Fourier-Koeffizienten wird ein Leistungsspektrum berechnet, in dem sich Peaks bei bestimmten Frequenzen zeigen.
4. Charakteristische Frequenzen bestimmen
Bei einem einzelnen Molekül können diese Peaks auf mögliche Resonanzfrequenzen hinweisen. Wenn mehrere Moleküle dieselbe biologische Funktion teilen – zum Beispiel Enzyme oder Onkogene –, lassen sich ihre Spektren kombinieren, um ein gemeinsames oder konsensbasiertes Spektrum zu berechnen.
Der stärkste gemeinsame Peak ist dann die charakteristische Frequenz (f_RRM). Dabei handelt es sich um einen normierten Wert zwischen 0 und 0,5, der mit einer bestimmten biologischen Funktion verbunden ist.
So können zum Beispiel Wachstumsfaktoren eine gemeinsame Frequenz um 0,2929 aufweisen, während Strukturproteine wie Tubuline eher im Bereich von 0,434 bis 0,449 liegen.
5. Phasenanalyse bei Wechselwirkungen
Wenn zwei Moleküle miteinander interagieren sollen – etwa ein Protein und sein Rezeptor –, genügt es nicht, dass sie dieselbe charakteristische Frequenz besitzen. Zusätzlich sollte ihre Phasenlage bei dieser Frequenz entgegengesetzt sein, also sich um ungefähr π Radiant beziehungsweise 180 Grad unterscheiden.
John vergleicht das gern mit dem Magnetismus:
Gegensätze ziehen sich an.
Diese Gegenphasigkeit ermöglicht resonante Energieübertragung. Wenn die Phasen dagegen zu ähnlich sind, kommt keine Wechselwirkung zustande.
6. Umrechnung in reale physikalische Einheiten
Die normierte Frequenz f_RRM kann anschließend in reale elektromagnetische Größen umgerechnet werden. Eine empirische Beziehung lautet:
Die Konstante 201 wurde aus Korrelationen mit experimentellen Daten abgeleitet, etwa mit Laserwellenlängen, die biologische Prozesse beeinflussen können. Daraus lässt sich über c / λ – wobei c für die Lichtgeschwindigkeit steht – die Frequenz in Hz berechnen.
Die resultierenden Werte liegen häufig im Bereich von 10¹³ bis 10¹⁵ Hz, also zwischen Terahertz und Petahertz.
Das entspricht Ladungsbewegungen entlang des molekularen Rückgrats mit Geschwindigkeiten von etwa 7,87 × 10⁵ m/s bei einem Aminosäureabstand von rund 3,8 Å. Manche Umsetzungen arbeiten auch direkt mit Skalierungsfaktoren wie 1,5 × 10¹⁵, um auf Hz-Werte zu kommen.
7. Elektromagnetische Resonanz und Anwendungen
Nach dem RRM können äußere Felder bei genau diesen Frequenzen biologische Wechselwirkungen nachahmen oder stören.
Daraus ergeben sich Anwendungen wie die Entwicklung bioaktiver Peptide oder photobiomodulatorischer Therapien, bei denen bestimmte Lichtwellenlängen gezielt eingesetzt werden, um biologische Prozesse zu beeinflussen – etwa Proteine, die mit Adipositas in Zusammenhang stehen.
Bemerkenswert ist außerdem, dass das Gesamtspektrum biologischer Funktionen dem Sonnenspektrum auf der Erde ähnelt. Das deutet auf eine evolutionäre Anpassung an das natürliche Lichtumfeld hin.
Erweiterungen auf DNA und kleine Moleküle
RRM lässt sich in ähnlicher Weise auch auf DNA und RNA anwenden. Dazu werden den Nukleotiden EIIP-Werte zugeordnet und die Sequenzen auf Resonanzfrequenzen hin untersucht – zum Beispiel in Promotorregionen oder bei Telomer-Wechselwirkungen.
Für kleine Moleküle, also nicht-peptidische Verbindungen, wurde die Methode ebenfalls erweitert. Dabei wird aus der chemischen Formel eine durchschnittliche Quasi-Valenzzahl (Z) berechnet, basierend auf den Valenzen der enthaltenen Elemente – etwa C = 4 oder O = 6.
Daraus wird eine Rydberg-Energie (E_ry) berechnet, über eine Formel mit Sinusfunktionen, anschließend eine Vakuum-Wellenlänge, die mithilfe von Brechungsindizes biologischer Medien angepasst wird – typischerweise im Bereich von 1,36 bis 1,55. Danach erfolgt die Umrechnung in eine Frequenz auf ähnliche Weise wie oben.
So lassen sich Resonanzen auch für Medikamente oder andere Verbindungen vorhersagen, die mit Proteinen in Wechselwirkung treten.
Wie JW RRM weiter verfeinert wurde
JW RRM wurde in Bezug auf Genauigkeit und Auflösung weiter verbessert – unter anderem durch den Einsatz von Sliding Windows und Zero Padding, also Techniken, die die FFT-Analyse verfeinern. Auch die Kernmethode selbst wurde angepasst.
Darüber hinaus konnten KI-Systeme und Werkzeuge, die John bereits bei anderen Methoden zur Frequenzableitung entwickelt hatte – darunter THz-Spektroskopie, Raman-Spektrum und fundamentales IR –, dafür genutzt werden, atomare und molekulare EMF-Signaturen über Quanteninterferenzmuster zu modellieren.
Dabei senden die Valenzschalen der einzelnen Atome kohärente Felder aus, die sich zu molekülspezifischen Resonanzen kombinieren.
Für das Matching von Pathogenen mit Medikamenten oder Nahrungsergänzungsmitteln hat John zusätzliche Erweiterungen entwickelt. Damit lassen sich durchschnittliche Quasi-Valenzzahlen aus Molekülformeln berechnen und an die Brechungsindizes unterschiedlicher Gewebe anpassen. So können Wirkstoff-Protein-Interaktionen besser vorhergesagt werden.
Auch bei der Anwendung von JW RRM auf DNA- und RNA-Sequenzen – etwa bei Telomeren oder mRNA – werden die EIIP-Werte der Nukleotide genutzt, um Resonanzen zu identifizieren.
Für diese Zuordnungsarbeit hat John eigene Datenbanken aufgebaut und verfügt über die präzisen Signaturen von mehr als 2.900 „sicheren“ Medikamenten sowie von Hunderten von Nahrungsergänzungsmitteln.
Zusätzlich kommen Wavelet-Transformationen zum Einsatz, um funktionelle „Hotspots“ in Sequenzen genauer zu lokalisieren. Dadurch wird eine Raum-Frequenz-Analyse möglich, mit der sich entscheidende Bereiche eines Proteins besser bestimmen lassen.
Auch die Konzepte hinter dem Similar Basis Function Algorithm werden verwendet, um Integrale numerisch präziser zu schätzen und Frequenzen genauer zu identifizieren. Auf diese Weise kann JW RRM mit Sequenzen unterschiedlicher Länge arbeiten und Störungen in der Spektralanalyse besser reduzieren.
Durch retrospektive Vergleiche zwischen verschiedenen Pathogenen und Substanzen stellte John fest, dass die ermittelten Stoff-Matches reale Ergebnisse widerspiegeln.
Für ihn besteht kein Zweifel daran, dass das System funktioniert.
Weitere Details bleiben bewusst proprietär, um Missbrauch für schädliche Zwecke zu verhindern.
FAQ
Was bedeutet das für Spooky2-Anwender?
Mit dem aktuellen Update wächst nicht nur die Programmkazität von Spooky2 auf ein neues Niveau. Durch die neue JW_RRM Programmbibliothek erhalten Anwender auch Zugang zu einer weiteren, auf RRM basierenden Programmsammlung, die speziell für unterschiedliche Pathogenarten entwickelt wurde.
Für alle, die sich intensiver mit Frequenzarbeit beschäftigen, eröffnet das neue Möglichkeiten – sowohl im Hinblick auf die Datenbankgröße als auch auf die zugrunde liegenden Berechnungsmodelle.
So erhalten Sie die neue JW_RRM Programmbibliothek
Um die neueste Version der Spooky2-Software inklusive der vollständigen JW_RRM Programmbibliothek zu installieren, besuchen Sie bitte: